Quins són els rols de cada membre de la tríada catalítica de SHD? Com funciona el mecanisme?

EL TRIAD CATALÍTIC SHD

El Tríada catalítica de SHD, com el seu nom indica, consisteix en els aminoàcids (AA) serina, histidina i aspartat, els codis d'una lletra són S, H i D respectivament.

Aquest tipus de tríada existeix, per exemple, dins de l’enzim tripsina, que es pot trobar al pàncrees, sintetitzat per primera vegada com a precursor inactiu (de manera que no fa la seva feina fins que es necessiti).

TRYPSIN TALLS ESPECÍFICS DE PEPTIDE BONDS

La idea amb la tripsina és que se suposa que hidrolitza els enllaços peptídics específics, on el vincle peptídic en qüestió segueix un específic # R # grup en la seqüència AA que és gran i gran # hbf (("+")) #. Aquest és un exemple de cobra complementarietat.

El vincle ressaltat és el vincle peptídic hidrolitzat durant l’activitat enzimàtica quan es troba el ressaltat # R # grup.

ROLS AMIC ACIDOS

Serina en aquesta tríada seria un gran nucleòfil, si no per tenir un protó. El fet d’haver-ne deshonrat seria realment útil. Per aconseguir-ho, hem d’aconseguir alguna cosa amb l’efecte de baixant el pKa de la serina perquè vulgui donar el seu protó fora.

Histidina es converteix en una solució desitjable per ser un activador a serina. Com que la pKa de la histidina és d'aproximadament 6,04, i la pKa de la serina neutra és d'aproximadament 15,9, és poc probable que això passi, però …

Malgrat això, aspartat té una pKa d'aproximadament 3,90, i una càrrega negativa, de manera que com a compost hidròfil, vol ser un àcid de manera que tant la histidina com l'aspartat formin una interacció d'enllaç H.

El desig de Aspartate de protó de la histidina provoca histidina elevar el seu pKa per mantenir el seu protó superior dret, equilibri la diferència de pKa entre la histidina i la serina, promovent la deprotonació de la serina per formar una interacció de vinculació H.

Com a avantatge addicional també, l’aspartat orienta histidina de manera que el seu pont de metileno que gira lliurement es manté al seu lloc. Niça!

Junts, aquests treballen dins de la tripsina, per exemple, per catalitzar la hidròlisi / clivatge dels enllaços peptídics específics d'altres proteïnes.

QUÈ ÉS EL MECANISME QUE?

Bé, és aquest gran diagrama aquí:

1. La histidina roba un protó de la serina, activant-lo.
2. La serina és ara capaç d’atacar el carboni carbonil, unint-se en un complex tetraèdric.
3. El complex està estabilitzat per una columna vertebral # "NH" # d’una glicina propera, així com de la mateixa serina. La histidina està orientada per aspartat. El complex tetraèdric es col·lapsa per escindir l’enllaç peptídic i el resultant # "NH" # roba un protó lluny de la histidina.
4. La histidina pot agafar un protó a partir de l’aigua, ja que el seu pKa encara es planteja (el que el converteix en un àcid més feble) després d’estar estabilitzat per l’aspartat.
5. El hidròxid és un gran nucleòfil que pot atacar el carboni carbonil per a un segon atac nucleofílico.
6. El complex tetraèdric, de nou estabilitzat per la columna vertebral # "NH" # a la glicina i la mateixa serina, es poden col·lapsar, escindint la serina i agafant un protó de la histidina com abans.
7. Acabem amb un àcid carboxílic, resultat de la hidròlisi d'un enllaç peptídic.